Krytyka modularnej hipotezy ewolucji syntazy ATP. Warsztaty Karola Darwina

NIEZMANIPULOWANA DEFINICJA NIEREDUKOWALNEJ ZŁOŻONOŚCI W BIOLOGII

Teraz zacytuję jak Michael Behe’ego, który w odpowiedzi krytykom -przenosząc powyższą definicję na grunt biologii – wyjaśnił tą kwestię w ten sposób:

http://www.nauka-a-religia.uz.zgora.pl/index.php?action=tekst&id=70

„(…)W końcu, zamiast pokazać, w jaki sposób ich teoria radzi sobie z tym problemem, darwiniści starają się obejść problem nieredukowalnej złożoności przy pomocy gierek słownych. Podczas debaty, sponsorowanej przez American Museum of Natural History, która odbyła się w kwietniu 2002 roku między zwolennikami i przeciwnikami teorii inteligentnego projektu, Kenneth Miller rzeczywiście stwierdził (….)że pułapka na myszy nie jest nieredukowalnie złożona, gdyż jej podzbiory, a nawet każda osobna część, wciąż mogą „funkcjonować” niezależnie od tego układu. Miller zauważył, że drążek przytrzymujący z pułapki na myszy może służyć jako wykałaczka, a więc nadal pełni „funkcję”, nie będąc częścią pułapki na myszy. 

Wszystkich części pułapki można użyć jako przycisku do papieru – ciągnął dalej – więc każda z nich pełni jakieś „funkcje”. A skoro każdy przedmiot, który posiada masę, może posłużyć jako przycisk do papieru, to każda część czegokolwiek pełni swoją własną funkcję. Czary mary, nie istnieje nic takiego jak nieredukowalna zło- żoność.W taki oto prosty sposób wyjaśniono poważny problem dla gradualizmu, który każde dziecko może dostrzec w systemach, takich jak pułapka na myszy.Oczywiście, powyższe proste wyjaśnienie opiera się na ewidentnie błędnym przekonaniu, wyraźnej dwuznaczności. Miller używa słowa „funkcja” w dwóch różnych sensach. Przypomnijmy sobie, że definicja nieredukowalnej złożoności mówi,  iż usunięcie jakiejś części „powoduje, że system przestaje sprawnie funkcjonować”. Nie wspominając o tym w swym wystąpieniu, Miller przenosi nacisk z osobnej funkcji samego nienaruszonego systemu na kwestię, czy możemy znaleźć inne zastosowanie (czy „funkcję”) dla niektórych jego części. Jeśli jednak usunie się jakąś część z przedstawionej przeze mnie pułapki, to nie złapie ona już myszy. System faktycznie przestaje  sprawnie funkcjonować, a więc jest nieredukowalnie złożony – właśnie tak jak napisałem. Co więcej, funkcje tak łatwo przypisywane przez Millera częściom pułapki – przycisk do papieru, wykałaczka, łańcuszek na klucze i tak dalej – mają niewiele, albo nic wspólnego z funkcją całego układu – łapaniem myszy, a więc nie daje nam to żadnej wskazówki dla wyjaśnienia, w jaki sposób funkcja systemu mogła powstać stopniowo. 

Miller nie wyjaśnił właściwie niczego. Pozostawiając problem pułapki na myszy za sobą, Miller przeszedł następnie do omówienia wici bakteryjnej – i ponownie odwołał się do tego samego błędnego przekonania. 
Jeżeli nie pozostało nic innego, należy podziwiać tę zapierającą dech zuchwałość próby słownego obrócenia kolejnego poważnego problemu darwinizmu na jego korzyść. 

W ostatnich latach wykazano, że wić bakteryjna jest znacznie bardziej skomplikowanym systemem niż dotąd sądzono. Działa ona nie tylko jako urządzenie o napędzie obrotowym, ale w jej skład wchodzi także
wyszukany mechanizm transportujący białka z wewnątrz na zewnątrz komórki, tworzące wierzchni fragment wici. Miller bez zmrużenia oczu zapewnia, że wić nie jest nieredukowalnie złożona, gdyż pewnych
białek wici może brakować, a pozostała reszta – być może niezależnie – może nadal transportować białka. (Białka podobne – ale nie identyczne – do białek znajdowanych w wici występują w systemie
wydzielinowym typu III u niektórych bakterii). Miller ponownie popadł w dwuznaczność, przenosząc nacisk z funkcji układu, który działa jak maszyna o napędzie obrotowym, na zdolność podzbioru tego systemu do transportowania białek przez membranę. Jednak, jak argumentowałem, usunięcie części wici całkowicie odbiera temu układowi zdolność do funkcjonowania jak maszyna o napędzie obrotowym.
Dlatego, niezgodnie z twierdzeniami Millera, wić rzeczywiście jest nieredukowalnie złożona. Co więcej, funkcja transportowania białek ma bezpośrednio tyle wspólnego z funkcją napędzania obrotowego, ile wykałaczka z pułapką na myszy. Tak więc odkrycie dodatkowej funkcji transportowania białek nie mówi nam niczego o tym, jak procesy darwinowskie mogły złożyć maszynę o napędzie obrotowym.

Kaskada krzepnięcia krwi

Zobacz też: Kaskada krzepnięcia krwi a koncepcja nieredukowalnego rdzenia

[…..]Rozważmy [inny]  hipotetyczny układ, w którym białka homologiczne do wszystkich części nieredukowalnie złożonego mechanizmu molekularnego
z początku pełniły inne indywidualne funkcje w komórce. Czy nieredukowalny system mógł w takim przypadku zostać złożony z pojedynczych składników, które pierwotnie funkcjonowały osobno – jak proponują niektórzy darwiniści? Niestety, jak pisałem w Darwin’s Black Box,  zarysowany powyżej obraz znacznie upraszcza ten problem […..] części układu molekularnego muszą automatycznie odnaleźć siebie nawzajem w komórce. Nie może ich ułożyć pewien inteligentny czynnik [……] Aby odnaleźć się wzajemnie w komórce, oddziałujące ze sobą części muszą mieć powierzchnie ukształtowane tak, żeby bardzo dobrze do siebie pasować [….] Pierwotnie jednak funkcjonujące z osobna składniki nie miałyby komplementarnych powierzchni.
Wszystkie oddziałujące ze sobą powierzchnie wszystkich składników musiałyby więc zostać dopasowane do siebie, zanim zaczęłyby działać razem. Dopiero wtedy mogłaby pojawić się nowa funkcja złożonego systemu. Dlatego mocno podkreślam, że problem nieredukowalności nie znika, nawet jeśli pojedyncze białka homologiczne do składników układu oddzielnie i pierwotnie pełniły swoje własne funkcje [……]

Nie należy też pochopnie wnioskować o redukowalności systemów
posiadających dodatkowe, czyli redundantne składniki, mogą one bowiem posiadać nieredukowalnie złożony rdzeń. Na przykład, samochód z czterema świecami zapłonowymi może jeździć z trzema lub dwiema świecami, lecz z pewnością nie pojedzie bez żadnej. Pułapki
na szczury mają często dwie sprężyny w celu zwiększenia ich siły.
Taka pułapka może działać po usunięciu jednej sprężyny, ale nie będzie działała, gdy usunie się dwie.”

http://capitalbook.pl/622-czarna-skrzynka-darwina-michael-behe.html

yyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyyy

CZY MOŻNA STWIERDZIĆ ŻE ZAAWANSOWANE TECHNICZNIE MOLEKULARNE MASZYNY NIE MOGĄ POWSTAWAĆ INACZEJ NIŻ ZA POŚREDNICTWEM INTELIGENTNEGO PROJEKTU?

KRYTYKA MODULARNEJ HIPOTEZY EWOLUCJI SYNTAZY ATP

NAJPIERW O TYM, CO MAJĄ DO POWIEDZENIA NA TEMAT POCHODZENIA SYNTAZY ATP NEODARWINIŚCI ZAJMUJĄCY SIĘ EWOLUCJONIZMEM MOLEKULARNYM

http://pl.wikipedia.org/wiki/Syntaza_ATP

http://en.wikipedia.org/wiki/ATP_synthase

„Hipoteza ewolucji modularnej syntazy ATP

Uważa się, że ewolucja syntazy ATP zachodziła modułowo. Obie domeny wraz ze swoimi wartościowościami połączyły się zyskując nową funkcję. Domena F1 wykazuje znaczne podobieństwo do heksamerycznej helikazy DNA, a domena Fo jest podobna do kompleksów tworzących motor molekularny napędzający wici komórek.
Heksamer α3β3 tworzący domenę F1 podobnie jak helikaza DNA składa się z obracającego się pierścienia z otworem pośrodku. U obu enzymów obroty pierścienia umożliwiają pełnienie funkcji. Helikaza DNA porusza się po helisie DNA przy jednoczesnej hydrolizie nukleotydów. Domena F1 wykorzystuje zmiany konformacyjne podczas obrotu podjednostki γ do przeprowadzenia reakcji enzymatycznej.
Jony H+ przepływające przez domenę Fo w bardzo podobny sposób jak przy napędzaniu motoru molekularnego poruszającego wicią. Ich wspólną cechą jest pierścień składający się z wielu alfa-helikalnych białek, które obracają się w stosunku do innych białek zużywając jednocześnie gradient protonowy jako źródło energii. Jest to jednakże dość wątły związek, ogólna struktura motorów molekularnych jest zdecydowanie większa, zawierają 30 polipeptydów, w porównaniu do 10, 11, lub 14 znanych polipeptydów domeny Fo.
Modułowa teoria pochodzenia syntazy ATP sugeruje, że dwie domeny o niezależnych funkcjach, helikaza DNA posiadająca właściwości ATPazy i motor molekularny napędzany siłą protonomotoryczną, mogły się połączyć i doprowadzić do odwrócenia właściwości ATPazy powstałej z helikazy DNA. Dalszy rozwój prowadziłby do powstania kompleksy syntazy ATP znanej dzisiaj. Alternatywnie kompleks helikazy DNA i motoru molekularnego mógł wykazywać początkowo aktywność ATPazy, która przenosiła jony H+ zużywając ATP. Dalsza ewolucja kompleksy mogłaby doprowadzić do odwrócenia przeprowadzanej reakcji i powstania funkcji spełnianej przez syntazę ATP.”

WIĘCEJ SZCZEGÓŁÓW

Białka heksameryczne – odpowiedzialne za rozplatanie podwójnej helisy DNA czy DNA – RNA, za translokację kwasów nukleinowych, na przykład pakowanie ich do kapsydu bakteriofaga podczas jego biogenezy, pewne kompleksy odpowiedzialne za translokację polipeptydów na drugą stronę błony, czy podjednostka tworząca domenę F_1 służącą komórce do produkcji ATP, nie tylko są do siebie podobne strukturalnie, ale ponadto wszystkie jako rożnego rodzaju motory są zależne od hydrolizy ATP.

Mimo różnych funkcji i zasadniczych różnić w budowie owe powierzchowne podobieństwa posłużyły ewolucjonistom molekularnym do wyciągnięcia życzeniowego wniosku, jakoby wszystkie te maszyny molekularne miały wspólnego przodka. Neodarwiniści zajmujący się tymi sprawami przyznają, że zrozumienie w jaki sposób te heksameryczne motory mogły pojawić się w trakcie ewolucji jest bardzo trudnym zadaniem. Syntaza ATP to kompleks złożony z dwóch domen: F_o i F_1. Pierwsza odpowiada za przepływ protonów z jednej strony błony na drugą, które to po drodze łączą się z rotorem wprawiając go w ruch obrotowy. Do tego rotora przytwierdzony jest wał, który wnika do heksamerycznego agregatu tworzącego domenę F_1. Pierwszym etapem w powstaniu syntazy ATP miało być połączenie się helikazy z receptorem, który umożliwiał transport łańcucha DNA lub RNA na drugą stronę błony. Ewolucjoniści molekularni dokonali w tym momencie ogromnego skoku myślowego, ponieważ nie wyjaśnili, jak stopniowa ewolucja mogła przekształcić helikazę, maszynę molekularną, która służy komórce do rozplatania podwójnej helisy DNA lub DNA-RNA, w zupełnie inną maszynę służącą do przepychania pojedynczych łańcuchów nukleinowych przez ten kanał. Problemu tego etapu postulowanej ewolucji syntazy ATP nie będę bardziej szczegółowo tutaj rozważał, ponieważ temat ten będzie omówiony szerzej w rozdziale: „problem mnogich mutacji”.

Kolejnym etap, jaki zakłada ten ogólnikowy i hipotetyczny scenariusz miał polegać na zmianie funkcji już wyewoluowanej translokazy. Z roli transportera łańcuchów nukleinowych na drugą stronę błony komórkowej, ewolucja miała ją przekwalifikować w translokazę transportującą polipeptydy (rozwinięte białka). W kolejnym kroku jeden z takich polipeptydów miał utknąć między białkiem heksamerycznym i kanałem przelotowym przez błonę i w przyszłości zamienić się w wyrafinowany wał, jaki napędza syntezę ATP we współczesnych komórkach.

Człowiekowi, który jest niezaznajomiony z biologią molekularną taka opowieść może się wydawać poważną propozycją naukową wyjaśniającą pochodzenie syntazy ATP. w dalszej części tego artykułu wykażę, że nie jest to naukowy, rzetelny i szczegółowy model teoretyczny, tylko zwykła bajeczka przypominająca okrzyk kuglarza, który wyciąga królika z kapelusza.

http://grupos.unican.es/Motores_moleculares/research.htm


Zanim przejdę do rzeczy najpierw zademonstruję jakie funkcję mogą pełnić heksameryczne translokazy transportujące łańcuchy nukleinowe, lub polipeptydy. Ich zastosowanie jest bardzo szerokie w komórkach i nie do końca jeszcze zbadane. Jeden z przykładów;

http://biology.cua.edu/faculty/rao.cfm

Proces pakowania materiału genetycznego do kapsydu bakteriofaga

 

 

KTÓRA FUNKCJA BYŁA PIERWSZA?

Warto przy okazji  zastanowić się skąd mógłby się wziąć ewolucyjny prekursor (wspólny przodek) wszystkich białek heksamerycznych i jaką funkcję pełnił. Załóżmy, że była nim helikaza, choć o każdym z tych białek można to samo powiedzieć. Helikaza wyczerpuje definicję kompleksu nieredukowalnie złożonego, ponieważ składa się z kilku ściśle dopasowanych elementów. Chociaż budują ją dwa rodzaje tych samych podzespołów białkowych, to są one ściśle do siebie dopasowane i precyzyjnie zespolone w  celu pełnienia swojej funkcji. Ewolucja helikazy nie mogła więc nastąpić w jednym, a nawet kilku krokach. Poza tym helikaza wchodzi w skład większego kompleksu enzymatycznego odpowiedzialnego za replikację DNA czy transkrypcję. To samo dotyczy syntazy ATP.

http://pl.wikipedia.org/wiki/Replikacja_DNA

http://pl.wikipedia.org/wiki/%C5%81a%C5%84cuch_oddechowy

Tutaj jest film omawiający proces transportu elektronów w komórce z polskimi napisami:

http://www.amara.org/pl/videos/F9LtScESDjRM/pl/124689/?tab=subtitles

W swojej polemice z Jerrym Coyne Michael Behe podsumował ten problem w następujący sposób:

https://bioslawek.wordpress.com/2012/01/14/dogmatyczny-darwinizm/

(…….)Wielu ewolucyjnych biologów bez chwili wahania sprzeciwiło się tej tezie. 

Książka “Darwin’s Black Box” została szeroko zrecenzowana. W szczególności wielu znanych biologów ewolucyjnych, wszyscy zdeklarowani darwiniści, miało okazję aby ją ostro skrytykować. Być może najlepsza była dwustronicowa recenzja w “Nature”, najbardziej znanym czasopiśmie naukowym na świecie. Autorem był Jerry Coyne, profesor biologii ewolucyjnej na uniwersytecie w Chicago, i – jak się okazało – redaktor odpowiedzialny za recenzje książek w czasopiśmie “Evolution”, który namówił Goulda i Dawkinsa do zamieszczenia w swoim czasopiśmie recenzji swoich książek. (…..) 

Jerry Coyne napisał:

“Odpowiedź na racje Behe’a leży w uświadomieniu sobie, iż biochemiczne ścieżki […] zostały zmontowane z elementów dokooptowanych z innych ścieżek … Trombina na przykład jest jedną z głównych protein odpowiedzialnych za krzepnięcie krwi, działa jednak również w procesie podziału komórek i jest powiązana z trawiennym enzymem trypsyną. Kto wie, która funkcja pojawiła się najpierw?” 

Dobre pytanie – kto wie, która funkcja pojawiła się najpierw? Nikt nie wie. Nikt także nie wie, w jaki sposób jedna funkcja może wyjaśniać drugą. Jest to jak mówienie, iż sprężynki znajdują się zarówno w zegarkach, jak i łapkach na myszy, tak więc być może jedno wyjaśnia drugie. Jednak zagadnienie, w jaki sposób skomplikowane systemy biochemiczne zgromadziły się razem, tak naprawdę nie interesuje Coyne’a.

Biologowie molekularni A. Keith Dunker i Richard W. Kriwacki w artykule „Dobrze funkcjonujący bałagan” ze ‚Świata Nauki z  05. 2011 napisali, że wiele różnych białek u organizmów eukariotycznych ma ‚rozchwiane’ konformacje. Jednak idąc w dół rzekomej drabiny ewolucyjnej uczeni zaobserwowali, że prokarioty mają ściśle ustaloną i wysoce konserwatywną konformację białek. Uczeni wiedzą, że bakteria to jeden worek na wszystkie białka i kwasy nukleinowe, natomiast w komórkach eukariotycznych istnieje wiele wyspecjalizowanych przedziałów komórkowych. Przedziały te chronią różne białka przed wzajemnymi kolizjami i tworzeniem się złogów, co by szybko zabiło komórkę. Bakterii to nie grozi.

Jaki z tego wniosek: taki, że białka u najprostszych organizmów musiały nieć od samego początku ścisle ustaloną konformację i być precyzyjnie dopasowane do siebie.

POD JAKIM WZGĘDEM HELIKAZA JEST PODOBNA DO DOMENY F_1 A CZYM SIĘ OD NIEJ RÓŻNI?

http://www.cs.stedwards.edu/chem/Chemistry/CHEM43/CHEM43/Projects04/HELICASE/FUNCTION.html

IMAGE010

Hydroliza (rozkładanie) ATP w miejscach aktywnych wywołuje u helikazy zmiany konformacyjne, na zasadzie wielopostaciowych ‘skurczów’ elementów struktury tego molekularnego robota służącego do rozplatania DNA. Wydłużone domeny mają powinowactwo do DNA (lub DNA i RNA) i tam znajdują fizyczne oparcie. Podczas synchronicznych skurczów, polegających na zmianie konformacji odpowiednich domen, które można sobie wyobrazić, jako osobne motory, wywoływanych hydrolizą ATP helikaza wiruje w koło jednego łańcucha DNA i rozplata podwójną helisę. Strukturalnie domena F_1, agregat, który w syntazie ATP produkujący ATP z ADP, najbardziej przypomina helikazę Rho, biorącą udział w procesie transkrypcji. Helikaza Rho jest złożonym z sześciu podjednostek zależnym od ATP wyrafinowanym motorem molekularnym.
Te sześć podjednostek działa niczym sześć cylindrów w silniku. Właśnie podjednostki te przyjmują wiele różnych, precyzyjnych konformacji, co w harmonijny sposób pozwala temu molekularnemu robotowi wiązać się z kwasem nukleinowym i znajdując w nim fizyczne oparcie, wirować w koło jednej z nici rozplatając podwójną helisę.


Powyżej na kilku ilustracjach: struktura, wygląd oraz schemat działania helikazy, molekularnego robota zasilanego energią pochodzącą z rozkładu ATP, który służy komórce do rozplatania DNA i RNA

Heksameryczna podjednostka F_1, służąca do syntezy ATP choć jet podobna strukturalnie do helikazy, to posiada zupełnie inne funkcjonalne domeny, które pozwalają jej komplementarnie dopasować się do siebie wzajemnie , oraz do wału,który łączy domenę F_1 z domeną F_o. Posiada ona również odpowiednie domeny, które pozwalają jej znaleźć fizyczne oparcie na stojanie. A więc w przeciwieństwie do helikazy domena F_1 jes tu rządzeniem stacjonarnym.


Urządzenie do produkcji ATP składa się z następujących podjednostek:
F1: α, β, δ, Υ, ε. Białka tworzące domenę F_1 występują w następujących ilości kopii α 3, β 3, δ 1, Υ 1 , ε 1. Podjednostki α i β są w pewnym sensie analogami (są do siebie bardzo podobne). Υ tworzy wał (układ rozrządu) wewnątrz pierścienia domeny F_1 utworzonego przez podjednostki α i β . U podstaw (od góry i dołu) podjednostki Υ znajdują się podjednostki δ i ε związane. z domeną F_1.
Na podjednostkę F_o składają się białka c tworzące rotor w liczbie co najmniej 10 jednostek. Stator tworzy polipeptyd oznaczony a. Stojan, na którym zakotwiczona jest podjednostka F_1 oznaczamy bb’. Wał łączący podjednostki F_1 i F_o wnika głęboko do podjednostki F_1 (α 3 i β 3), która jest sztywno zakotwiczona do przedłużenia statora, stojana oznaczonego symbolem b.
Odpowiednio ukształtowany wał w formę UKŁADU ROZRZĄDU powoduje, że podczas jego obrotów podjednostka F_1 (α i β) synchronicznie zmienia kształty (konformacje), co umożliwia jej syntezę ATP z ADP.

Podjednostka f_1 (α 3 i β 3), działa jak agregat. Agregat ten działa jak mechaniczna, wielofunkcyjna forma, która składa poszczególne elementy w jedną całość, w tym przypadku ADP+pi w ATP-jak pokazano na schemacie.
Odwrotna praca podjednostki F_1 ( α 3 i β 3+y), rozkładanie ATP z powrotem do ADP, skutkuje tym, iż działa ona jak silnik, który napędzany energią uzyskaną z rozkładu (hydrolizy) ATP kręci wałem, a za jego pośrednictwem rotorem. więc podczas odwrotnej pracy domeny F_1 staje się ona silnikiem, natomiast domena F_o przejmuje funkcję agregatu.


Cząsteczka ATP

Czy w ogóle było możliwe aby helikaza mogła zacząć pełnić funkcję, jaką pełni domena F_1 ( α 3 i β 3)? W wyniku trywialnej zmiany w centrum aktywnym, która w przeszłości mogła się przyczynić do tego, aby odwrócić pierwotną możliwość helikazy pozwalającą hydrolizować (rozkładać) ATP do ADP do możliwości syntezy ATP z ADP?

http://www.cs.stedwards.edu/chem/Chemistry/CHEM43/CHEM43/Projects04/HELICASE/FUNCTION.html

IMAGE006

Po lewej stronie animacja obrazuje syntezę ATP z ADP przez domenę F_1. Po prawej stronie ruch helikazy w wyniku rozkładu ATP

Odpowiedz na to pytanie jest stanowczo przecząca. Aby helikaza mogła stać się domeną F_1 (α i β) i aby mogła nabyć możliwości syntezy ATP, jako stacjonarny agregat, którego praca napędzana jest fizyczną siła rotacji, musiałaby przejść przez szereg skomplikowanych dostosowań. Przede wszystkim prekursor podjednostki F_1 ( α i β) musiałby wykształcić odpowiednie domeny, które poprzez fizyczny kontakt z odpowiednio ukształtowanym wałem (układem rozrządu) umożliwiałyby mu przyjmowanie odpowiednich konformacji, pozwalających na syntezę ATP z ADP. Praca domeny F_1, jako agregatu syntetyzującego ATP z ADP wcale nie jest taka prosta, jak niektórym może się wydawać. Nie polega ona tylko na przemiennym wiązaniu ADP+Pi i przy kolejnym cyklu obrotu wału uwalnianiu gotowego produktu w postaci ATP. Choć i taki cykl byłby wystarczająco złożony. Przebieg procesu syntezy ATP zademonstruję na poniższym schemacie, a następnie go omówię, wyciągając z tej wiedzy odpowiednie wnioski.

Jak widać na uproszczonym schemacie wał wnikający do wnętrza podjednostki F_1 ( α i β) jest zbudowany asymetrycznie, co skutecznie umożliwia mu pełnienie funkcji układu rozrządu.

W przypadku syntezy ATP wymagane są trzy etapy, w których domena f_1 ( α 3 i β 3) zmienia konformacje na trzy sposoby:

.
[1] Konfiguracja otwarta niskiego powinowactwa. Konfiguracja ta umożliwia łączenie się ADP+Pi oraz uwalnianie ATP.
[2] Konfiguracja ‘zawężająca’, w której ADP+Pi są niejako dopasowywane do siebie przed ostatecznym złożeniem w kompletną cząsteczkę ATP.
[3] Konfiguracja zamknięta. W tej pozycji domena katalityczna ostatecznie łączy ADP+Pi w wyniku czego powstaje gotowa do uwolnienia cząsteczka ATP.

Zmiany te umożliwia domenie F_1 ( α i β) precyzyjnie dopasowany odcinek wału (układ rozrządu), który wnika pomiędzy enzymy tworzące agregat do syntezy ATP ( α 3 i β 3) i harmonijnie oddziałuje z precyzyjnie ukształtowanymi domenami tych enzymów.

PROBLEM MNOGICH MUTACJI

Mimo pewnych strukturalnych podobieństw pomiędzy helikazą, a domeną F_1 przekształcenie tej pierwszej w drugą wymagałoby serii mutacji, które musiałyby nastąpić jednocześnie. Pra-podjednostka F_1 musiałaby nabyć zdolności do syntezy ATP oraz dopasować się do tych obszarów wału, które pozwalają na zmianę jej  konformacji. Po drodze od helikazy do domeny F_1 miał się pojawić krok pośredni. Na tym etapie helikaza miała zmienić funkcję na translokazę, najpierw transportującą łańcuchy nukleinowe następnie polipeptydy.  Sama możliwość zmiany kształtu podczas mechanicznego odziaływania wału wymaga specyficznej budowy domeny F_1. Innymi słowy ewolucja taka  nie miała szans zajść stopniowo  – za pośrednictwem doboru kumulatywnego. Żeby kwestia stała się jasna postaram się szerzej problem wyjaśnić. Wyobraź sobie, że do powstania jakieś niezbędnej korzystnej funkcji potrzebne są aż 4 mutacje: A,B,C,D. Że dopiero zestaw A,B,C,D może dać korzyść selekcyjną (dostosowanie). Jaka więc korzyść z pojedynczych mutacji: A, B , C czy D, skoro żadna z nich z osobna nie daje żadnej przewagi selekcyjnej? Każda z osobna jest neutralna, bezużyteczna? W tym przypadku, żeby cecha określana przez mutacje: A,B,C,D mogła dać przewagę selekcyjną, to te 4 [kompletny zestaw] mutacje musiałyby nastąpić za jednym zamachem, a prawdopodobieństwo takiego zdarzenia jest znikome. Jeżeli każda z tych 4 mutacji z osobna nie da przewagi selekcyjnej, to taka ewolucja po prostu nie ma szans nastąpić, ponieważ wtedy nie zadziała dobór kumulatywny. Istnieje wiele cech, których funkcję określają nierozerwalne zestawy konkretnie ulokowanych w genach nukleotydów. Jeżeli mutacja wprowadzi zmiany w takich konserwatywnych sekwencjach gen przestaje spełniać swoje funkcje i organizm ginie [efekt letalny]. Wiele enzymów, czy białek strukturalnych, posiadają takie konserwatywne domeny (centra aktywne) i jakiekolwiek zaburzenia paraliżują ich funkcję. W podobny sposób zachowuje się enzym zatruty jakimś antybiotykiem. Kontakt z toksyną powoduje, że jego centrum aktywne traci swoją funkcję i przestaje pasować, jak klucz do zamka do konkretnego substratu.

http://pl.wikipedia.org/wiki/Enzymy

Skoro więc do zachowania prawidłowej funkcji potrzeba kilku konkretnych nukleotydów, to jakże one mogły powstawać w wyniku mutacji, które następowały STOPNIOWO, po kolei? Jak widzimy nie tylko nieredukowalna złożoność kompleksów biochemicznych stanowi nieprzebytą przeszkodę dla neodarwinizmu, ale i problem “mnogich mutacji”. Podczas zakładanej ewolucji domeny F_1 z helikazy musiałyby zajść równocześnie wszystkie niezbędne mutacje, a nie tylko te dostosowujące ją do syntezy ATP z ADP – chodzi o centra aktywne, gdzie ADP łączy się z Pi. Musiałyby pojawić się równocześnie te mutacje, które pozwalałyby po zmianie konformacji podjednostki F_1 przyjąć centrom aktywnym odpowiednie kształty – konfiguracje: otwartą, zwężającą i zankniętą oraz wraz z tymi zmianami musiałyby pojawić się za jednym zamachem wszystkie mutacje dopasowujące wnętrze domeny F_1 do odziałującego z nią wału. To samo dotyczy samego wału, jak i reszty elementów budujących syntazę ATP.

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2286568/

99999999999999999999999999999999999999999

SYNTAZA ATP A KONCEPCJA NIEREDUKOWALNEGO RDZENIA

Uczeni poddając odpowiednim mutacjom skrócili wał, tak iż wnikał on ledwie do podjednostki F_1, ale synteza ATP był kaleka (mało wydajna) choć zachowany był pełen obrót. Jednak wał taki można skracać tylko do pewnych granic, później już synteza ATP jest niemożliwa. Mimo skrócenia i tak musi on zachować odpowiednią konformację (kształt), ponieważ w przeciwnym razie synteza ATP nie zachodzi. Mimo skrócenia musi on pasować do górnych obszarów domen podjednostki F_1, które we współpracy z nim pozwalają mu działać na zasadzie układu rozrządu. A więc pewna forma zredukowanej i  rozkalibrowanej domeny F_1 będzie funkcjonować, niemniej z nieprawidłowo ukształtowanym wałem, lub bez wału domena ta syntetyzować ATP nie będzie. Doświadczenie to pokazuje, że w budowie syntazy ATP istnieją granice możliwości jej redukowania: tzw. nieredukowalny rdzeń.

http://www.life.illinois.edu/crofts/bioph354/lect10.html

2222222222222222222222222222

http://scienceblogs.com/pharyngula/2008/03/20/eppur-si-muove/

Prawidłowy i skrócony wał

Tutaj nie może być mowy o jakimś wieloetapowym, gradualistycznym, szlifowaniu tej funkcji przez dobór naturalny.

Uczeni badając maszynę do syntezy ATP przeprowadzili kilka ciekawych doświadczeń. Otóż przy zastosowaniu technik molekularnych –  metalowej kuleczki przytwierdzonej do rotora i przy pomocy magnesów wywołali oni sztucznie (bez współpracy statora i rotora) ruch obrotowy domeny F_1, co spowodowało syntezę ATP. Z jednej strony udowodniono, że taka synteza jest możliwa bez przepływu protonów przez domenę F_o. Z drugiej strony eksperyment wykazał, że podjednostka F_1 bez energii mechanicznej (rotacyjnej), pochodzącej z podjednostki F_o nie potrafi syntetyzować ATP!

Czy syntaza ATP mogła wyewoluować na drodze stopniowej ewolucji od prostszych prekursorów? Richard Dawkins się starzeje, ale nie jego twórczość. . Temat związany z proponowanym modelem ewolucji domeny F_1 omówiłem szeroko w pierwszej części niniejszego opracowania. I właściwie mógłbym na tym poprzestać, gdyż tego tematu dotyczy dyskusja. Postanowiłem jednak zamieścić w niniejszym opracowaniu kilka faktów odnośnie rozważań na temat ewolucji domeny F_o. W celu wyjaśniania wcześniejszych zagadnień posługiwałem się przemawiającymi do wyobraźni schematami poglądowymi. W przypadku rozważań nad możliwością ewolucji domeny F_o postąpię tak samo.

STATOR I ROTOR

Szukając dobrego kandydata na ewolucyjnego prekursora statoraneodarwiniści wpadli na pomysł iż musiał nim być jakiś receptor, który początkowo umożliwiał spontaniczne przenikanie protonów do komórki. Następnie ich zdaniem zaczął on współpracować z rotorem. Szczegółów jednak nikt nie podaje, zdaniem głosicieli tej opowieści reszty w jakiś sposób dokonał dobór naturalny.

Na ilustracji widać działanie rotora, podjednostki F_o silnika do produkcji ATP. Precyzyjne dopasowania statora i rotora oraz ich rozwiązania techniczne, które umożliwiają im prawidłowe działanie ,świadczą o dużej wiedzy inżynieryjnej autora tego molekularnego urządzenia

http://www.uni-duesseldorf.de/WWW/MathNat/Biologie/Didaktik/Zellatmung/dateien/atpase/dateien/atpfunkt.htm

http://wwwa.unine.ch/bota/bioch/cours/ATPsynthase.html

Kanał , którym protony docierają do statora oraz kanał którym protony są odprowadzane na drugą stronę błony należą do tzw. kanałów sztywnych. Cały układ stator-rotor można sobie wyobrazić jako zmodyfikowaną maszynę losującą w toto-lotka.
Kanały, którymi wchodzą protony i następnie wychodzą po obrocie rotora na drugą stronę błony oraz kieszenie na białkach (c 10) tworzących rotor, które umożliwiają wiązanie protonów, musiały być od początku dopasowane (jak doskonale widać na załączonej ilustracji).
Przeważnie każdy polipeptyd toleruje w pewnych miejscach zmiany będące wynikiem mutacji w genach, które kodują ten polipeptyd. W przypadku białek c, które tworzą rotor jest tak samo. Pewne mutacje w genach kodujących te białka są neutralne.
Jednak mutacje w genach kodujących domeny umożliwiające wiązania protonów w każdym przypadku powodują paraliż funkcjonowania pompy do produkcji ATP. Rozważając poważnie i szczegółowo możliwość stopniowej ewolucji współpracy stator-rotor można dojść do analogicznego wniosku, jak w przypadku wcześniejszych rozważań nad możliwością ewolucji domeny F_1.Mianowicie należy założyć, że albo kompleks rotor-stator wyewoluował za jednym zamachem, albo, że został inteligentnie zaprojektowany. Innych opcji nie ma. Pomysł, że kompleks stator-rotor mógł stopniowo ewoluować z początkowo niedopasowanych prekursorów, jak „rozkalibrowany” receptor, dając przy tym coraz większe korzyści komórce, jest po prostu naiwnie śmieszny!

PODSUMUJMY:

Jakie przeszkody postawilibyśmy na drodze ewolucji prekursorów silnika do produkcji ATP, gdy się poważnie rozważy proponowane przez neodarwinistów drogi tej ewolucji? Jakie fakty powinny skłonić każdego rozsądnego człowieka do odrzucenia tych spekulacji?
(1) Niemożliwość naukowego modelowania stopniowej ewolucji domeny F_1 z takich prekursorów, jak HELIKAZY. (2) Niemożliwość modelowania stopniowej ewolucji kompleksu stator-rotor.
(3) Niemożliwość modelowania samego procesu połączenia się wcześniej autonomicznych modułów F_1 i F_o, które w ten sposób miały zacząć współpracę, jako współczesna pompa do produkcji ATP.
Wnioski: proponowana przez neodarwinistów hipoteza modularna w ewolucji pompy do produkcji ATP jest jałowa poznawczo. Jest wręcz intelektualnie pustą, w pośpiechu kleconą bajeczką, a co za tym idzie kompletnie bezużyteczną!

SUBTELNE DOPASOWANIA I BEZUŻYTECZNY ZŁOM

Czy zdarzyło Ci się kiedyś składać maszynkę do mięsa? Czy pozwolisz sobie wmówić, że mogłaby ona powstawać stopniowo poprzez dorabianie i dodawanie kolejnych elementów i na każdym etapie zachowywać swoją funkcję, ewoluując w stronę coraz skuteczniejszego mielenia mięsa? Można sobie wyobrazić, że limak uczestniczący w mieleniu mięsa jest w jakiś sposób nie w pełni ukształtowany, ale na tyle rozdrabnia mięso, że potrafi ono przejść do kolejnego etapu i będąc przeciskane przez otwory w sicie “spełniać swoją funkcję”. Oczywiście sito będzie stawiać wówczas większy opór przez co wydajność będzie mniejsza.
Można sobie wyobrazić, że ten kaleki ślimak w kolejnych pokoleniach nabiera możliwości coraz skuteczniejszego mielenia mięsa, poprzez stopniowe nabieranie właściwego kształtu. Ale czy maszynka może ewoluować pod kątem coraz skuteczniejszego mielenia mięsa całkowicie pozbawiona ślimaka,lub JAKIEJKOLWIEK innej części niezbędnej do JAKIEGOKOLWIEK mielenia mięsa?

Powyższy schemat obrazuje (1) subtelne dopasowania elementów rotacyjnego silnika do produkcji ATP oraz (2) niedopasowania poszczególnych elementów silnika.

http://thegenomestale.wordpress.com/2012/05/22/molecular-machines-and-evolution-part-1/

2
Podczas zakładanej, stopniowej ewolucji tego organu dobór naturalny musiałby eksperymentować z wieloma dostępnymi mu wariantami i wybierać najwłaściwsze (dobór naturalny nie ma charakteru procesu proroczego i nie potrafi przewidywać na przyszłość!). W przypadku ewolucji pompy do produkcji ATP taka stopniowa ewolucja była po prostu niemożliwa. pompa do produkcji ATP jest (jak i maszynka do mielenia mięsa) pod względem pełnionej funkcji urządzeniem nieredukowalnie złożonym.

Czy ktoś z Was zastanawiał się kiedyś ile bezużytecznych wariacji musiałoby powstawać podczas przypadkowego stopniowego powstawania syntazy ATP? Przecież, jak w przypadku śrubek i innych części maszynki do mielenia mięsa, tak i elementy składowe silnika do produkcji ATP muszą mieć odpowiednie
domeny białkowe, które umożliwiają im dopasowanie się do siebie wzajemnie oraz zakotwiczenie w błonie komórkowej. Te dopasowania są tak subtelne i najczęściej precyzyjne, że ich zakłócenia w wyniku mutacji uniemożliwiają prawidłową biogenezę (powstawanie w komórce) danego organu, a w dodatku mogą się przyczynić do tragicznego w skutkach zamieszania w żywej komórce. Zamieszania, które najczęściej prowadzi do jej śmierci!

Pracę syntazy ATP możemy sobie wyobrazić, jako działanie silnika wodnego. Protony zasilające pracę rotora są „spiętrzone” po drugiej stronie błony niczym woda na tamie, a następnie ze wzmożoną siłą napędzają pracę rotora.
Rotacyjny silnik do produkcji ATP ma wszystkie cechy zaawansowanego technicznie i inteligentnie zaprojektowanego silnika.
Nauka nie zna możliwości samoistnego powstawania takich cudów przyrody. Ludzkie doświadczenie uczy, że mogły one powstać jedynie w wyniku inteligentnego projektu.

ODCISKI PALCÓW PROJEKTANTA NIEREDUKOWALNIE ZŁOŻONYCH KOMPLEKSÓW BIOCHEMICZNYCH

Na krześle, które ma niewątpliwie wszystkie cechy urządzenia, w pewnym sensie ,zaawansowanego technicznie możemy znaleźć ślady hebla i w ten sposób ustalić, jakimi metodami zostało ono wykonane. Jednak istnieją krzesła wykonane w inny sposób i z innych materiałów niż drewno. W przypadku, gdyby takie krzesło zostało znalezione przez ludzi, którzy żyją na etapie wytwarzania krzeseł wyłącznie heblami i wyłącznie z drewna i nie mając pojęcia o innych technologiach, plastikowe krzesło wywołałoby poruszenie i zadziwienie. Ale czy ci ludzie doszliby do wniosku, że to krzesło powstało samoistnie? Nie, ponieważ ich doświadczenie pouczałoby ich, że podobne krzesła mogą być tylko i wyłącznie efektami działalności inteligentnego projektanta! Wystarczyłoby proste porównanie tego krzesła z krzesłami, które sami produkują. Oczywiście na elementach żywej komórki, w tym na syntazie ATP, nie ma napisu firmowego ‘Made in heaen’, ale czy to ślady hebla świadczą o inteligentnym zaprojektowaniu krzesła, czy samo krzesło o tym dobitnie świadczy?

ARGUMENTY ZE ZŁEJ I DOBREJ ANALOGII

Czasami się zdarza, że biologowie ewolucjoniści, zarzucają zwolennikom teorii inteligentnego projektu, że ci porównując urządzenia molekularne do zaawansowanych technicznie urządzeń produkowanych przez człowieka popełniają błąd logiczny ze złej analogii (False analogy). Opierają jednak swoje twierdzenia na dwojakich normach w stosowanej przez nich metodzie wykrywania inteligentnego projektu.

DWOJAKIE NORMY W OKREŚLANIU INTELIGENTNEGO PROJEKTU

Rozważmy kilka typów silników istniejących na ziemi i przeanalizujmy, czy silniki złożone z metalu, drewna, czy plastiku różnią się na tyle od silników biologicznych, że można stosować dwojakie normy i jedne uznawać na inteligentnie zaprojektowane, a inne za skutek nierozumnych czynników sprawczych. Metalowy, elektryczny silnik jest zbudowany z innego materiału niż niektóre rotacyjne silniki wodne, czy wiatrowe, wykonane z drewna czy z plastiku. Nie ma jednak większych różnić w ich budowie i sposobie działania, ponieważ ich budowa i funkcje opierają się niemal na identycznych zasadach. Silniki molekularne nie są organizmami żywymi, tylko ich składnikami. Zaawansowanymi technicznie urządzeniami, które pełnią w nich określone funkcje. Nie są wprawdzie silnikami wykonanymi z metalu czy plastiku, ale z aminokwasów, które [choć nie wszystkie] tak samo, jak np. metale naturalnie występują w przyrodzie, poza organizmami żywymi [silniki drewniane są zbudowane z masy, która była żywa, czyli też w pewnym sensie z aminokwasów]. Struktura i funkcja silników biologicznych są zgodne z powszechnie przyjętą definicją silnika czy to elektrycznego, plastikowego, czy wodnego. A więc i z definicją nieredukowalnie złożonego urządzenia zaawansowanego technicznie i inteligentnie zaprojektowanego.

http://pl.wikipedia.org/wiki/Silnik

‘W zdecydowanej większości urządzeń energia mechaniczna wytwarzana przez silnik odbierana jest od obracającego się wału silnika i jest wykorzystywana w postaci pracy mechanicznej lub zamieniana na energię elektryczną. W silnikach takich jak np. silnik rakietowy lub silnik liniowy efektem działania silnika jest energia ruchu postępowego.’

ZOBACZ TEŻ

Genom minimalny

https://bioslawek.wordpress.com/2014/12/26/genom-minimalny/

Do swych badań wybitny biotechnolog Craig Venter (http://pl.wikipedia.org/wiki/Craig_Venter) wybrał prymitywną bakterię Mycoplasma genetalis, mającą 470 genów i po kolei wyciszał jeden gen po drugim, sprawdzając czy bakteria jeszcze żyje. Udało mu się ich liczbę zmniejszyć do 382 i jak dotychczas tak zredukowany genom (Mycoplasma laboratorium) jest magiczną
granicą. Genom minimalny składa się z 480 000 par zasad, które tworzą 382 geny. Wiele produktów tych genów musi występować w wielu kopiach, ponieważ w komórce minimalnej musi występować odpowiednie stężenie białek, żeby mogły zachodzić procesy życiowe. Na przykład genom komórki bakteryjnej E. coli składa się z około 4 000 000 par zasad, a do jej prawidłowego funkcjonowania potrzebnych jest około 20 000 rybosomów. Rybosomy, to największe maszyny molekularne, jakie występują w żywych organizmach. Komórka minimalna potrzebuje około 5 000 rybosomów, aby mogła żyć [….]

ŹRÓDŁA

http://swiatnauki.pl/19,165.html

Dobrze funkcjonujący bałagan
Podręcznikowa wizja białek aktywnych dopiero po przyjęciu ściśle określonej konfiguracji przestrzennej odchodzi do lamusa. Cząsteczki te nie dają się zamknąć w sztywnych ramach teorii.
A. Keith Dunker i Richard W. Kriwacki

scientificamerican0411-68-I4

http://www-als.lbl.gov/index.php/holding/316-rotary-firing-in-ring-shaped-protein-explains-unidirectionality.html

This movie shows a side view of the Rho protein motor in action. To clarify the mechanism, two of the six subunits have been removed. As ATP is released from binding sites, the subunits (green, purple, blue and gray) spiral around the RNA strand (orange), pulling the strand through the hole in the hexamer ring. This rotatory action enables the Rho motor to „walk” in one direction along the RNA strand.

Hexameric motor proteins represent a complex class of molecular machines that variously push and pull on biological molecules using adenosine triphosphate (ATP) as chemical fuel. A specialized class of ring-shaped motor proteins, hexameric helicases, can unwind DNA strands and perform large-scale manipulations of single-stranded nucleic acids in processes such as DNA replication, DNA repair, and gene expression. To understand how certain hexameric helicases walk with directional polarity along single-stranded nucleic acids, Berkeley researchers used x-ray crystallography at the ALS to solve the structure of a hexameric helicase, the Rho transcription termination factor (from E. coli), bound to both ATP mimics and an RNA substrate. The results showed that Rho functions like a rotary engine: as the motor spins, it pulls RNA strands through its interior. Interestingly, the rotary firing order of the motor is biased so that the Rho protein can walk in only one direction along the RNA chain.

http://www.atpsynthase.info/

Welcome to ATP synthase web page!

ATP synthase is a ubiquitous membrane enzyme that plays a key role in biological energy metabolism. This enzyme interconverts two major „energy currencies” of a living cell: adenosine triphosphate (ATP) and transmembrane electrochemical proton potential difference. ATP synthase is found in bacteria, plants, and animals. In most organisms the primary function of the enzyme is ATP synthesis from adenosine diphosphate (ADP) and inorganic phosphate (Pi). The energy needed for this process comes from the proton electrochemical potential difference generated by respiration or photosynthesis. The average daily turnover of ATP in human body exceeds 50 kg! And about 95% of this ATP is made by ATP synthase. In some bacteria, however, a reverse activity – namely, ATP-driven proton pumping – is of primary importance.

http://www.atpsynthase.info/FAQ.html

 Welcome to www.atpsynthase.info!

http://www.atpsynthase.info/FAQ.html

ATP Synthase, an Energy-Generating Rotary Motor Engine

http://www.evolutionnews.org/2013/05/atp_synthase_an_1072101.html

VIDEO: A look at the ATP Synthase in action, courtesy Discovery Institute (and Wikipedia)

http://www.uncommondescent.com/molecular-animations/video-a-look-at-the-atp-synthase-in-action-courtesy-discovery-institute-and-wikipedia/

http://www.life.illinois.edu/crofts/bioph354/lect10.html

http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=72

A solid experience demonstrating the existence of irreducible core in the construction of ATP synthase. The shaft can be shortened only to certain limits :

http://scienceblogs.com/pharyngula/2008/03/20/eppur-si-muove/

http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2286568/

Gene duplication is thought to be a major source of evolutionary innovation because it allows one copy of a gene to mutate and explore genetic space while the other copy continues to fulfill the original function. Models of the process often implicitly assume that a single mutation to the duplicated gene can confer a new selectable property. Yet some protein features, such as disulfide bonds or ligand binding sites, require the participation of two or more amino acid residues, which could require several mutations. Here we model the evolution of such protein features by what we consider to be the conceptually simplest route—point mutation in duplicated genes. We show that for very large population sizes N, where at steady state in the absence of selection the population would be expected to contain one or more duplicated alleles coding for the feature, the time to fixation in the population hovers near the inverse of the point mutation rate, and varies sluggishly with the λth root of 1/N, where λ is the number of nucleotide positions that must be mutated to produce the feature. At smaller population sizes, the time to fixation varies linearly with 1/N and exceeds the inverse of the point mutation rate. We conclude that, in general, to be fixed in 108 generations, the production of novel protein features that require the participation of two or more amino acid residues simply by multiple point mutations in duplicated genes would entail population sizes of no less than 109.
F1-ATPase is an ATP-driven rotary molecular motor in which the central γ-subunit rotates inside the cylinder made of α3β3 subunits. The amino and carboxy termini of the γ-subunit form the axle, an α-helical coiled coil that deeply penetrates the stator cylinder. We previously truncated the axle step by step, starting with the longer carboxy terminus and then cutting both termini at the same levels, resulting in a slower yet considerably powerful rotation. Here we examine the role of each helix by truncating only the carboxy terminus by 25–40 amino-acid residues. Longer truncation impaired the stability of the motor complex severely: 40 deletions failed to yield rotating the complex. Up to 36 deletions, however, the mutants produced an apparent torque at nearly half of the wild-type torque, independent of truncation length. Time-averaged rotary speeds were low because of load-dependent stumbling at 120° intervals, even with saturating ATP. Comparison with our previous work indicates that half the normal torque is produced at the orifice of the stator. The very tip of the carboxy terminus adds the other half, whereas neither helix in the middle of the axle contributes much to torque generation and the rapid progress of catalysis. None of the residues of the entire axle played a specific decisive role in rotation.

Translocase could not be a physical precursor to the evolution of ATP synthase. This is a fairy tale. The model is very general, and the difficulties lie in the details. In other words, this is not detailed / honest / scientific model of the evolution of ATP synthase.

[Translokaza nie mogła być fizycznym prekursorem w ewolucji syntazy ATP. To jest bajkowa opowieść. Model jest bardzo ogólny, a trudności tkwią w szczegółach. Innymi słowy: nie jest to szczegółowy/ rzetelny/ naukowy model ewolucji syntazy ATP.]

http://www.nature.com/nrmicro/journal/v5/n11/full/nrmicro1767.html

Inventing the dynamo machine: the evolution of the F-type and V-type ATPases

The rotary proton- and sodium-translocating ATPases are reversible molecular machines present in all cellular life forms that couple ion movement across membranes with ATP hydrolysis or synthesis. Sequence and structural comparisons of F- and V-type ATPases have revealed homology between their catalytic and membrane subunits, but not between the subunits of the central stalk that connects the catalytic and membrane components. Based on this pattern of homology, we propose that these ATPases originated from membrane protein translocases, which, themselves, evolved from RNA translocases. We suggest that in these ancestral translocases, the position of the central stalk was occupied by the translocated polymer.

——————–

Now, I will present a different model:

http://en.wikipedia.org/wiki/ATP_synthase

Evolution of ATP synthase

The evolution of ATP synthase is thought to be an example of modular evolution during which two functionally independent subunits became associated and gained new functionality.This association appears to have occurred early in evolutionary history, because essentially the same structure and activity of ATP synthase enzymes are present in all kingdoms of life. The F-ATP synthase displays high functional and mechanistic similarity to the V-ATPase. However, whereas the F-ATP synthase generates ATP by utilising a proton gradient, the V-ATPase generates a proton gradient at the expense of ATP, generating pH values of as low as 1.
The F1 domain also shows significant similarity to hexameric DNA helicases, and the FO domain shows some similarity to H+
-powered flagellar motor complexes. The α3β3 hexamer of the F1 domain shows significant structural similarity to hexameric DNA helicases; both form a ring with 3-fold rotational symmetry with a central pore. Both have roles dependent on the relative rotation of a macromolecule within the pore; the DNA helicases use the helical shape of DNA to drive their motion along the DNA molecule and to detect supercoiling, whereas the α3β3 hexamer uses the conformational changes through the rotation of the γ subunit to drive an enzymatic reaction. The H+ motor of the FO particle shows great functional similarity to the H+ motors seen in flagellar motors. Both feature a ring of many small alpha-helical proteins that rotate relative to nearby stationary proteins, using a H+ potential gradient as an energy source. This link is tenuous, however, as the overall structure of flagellar motors is far more complex than that of the FO particle and the ring with ca. 30 rotating proteins is far larger than the 10, 11, or 14 helical proteins in the FO complex.
The modular evolution theory for the origin of ATP synthase suggests that two subunits with independent function, a DNA helicase with ATPase activity and a H+ motor, were able to bind, and the rotation of the motor drove the ATPase activity of the helicase in reverse. This complex then evolved greater efficiency and eventually developed into today’s intricate ATP synthases. Alternatively, the DNA helicase/H+ motor complex may have had H+ pump activity with the ATPase activity of the helicase driving the H+motor in reverse. This may have evolved to carry out the reverse reaction and act as an ATP synthase.

http://barrett-group.mcgill.ca/tutorials/nanotechnology/nano09.htm

MOTOR PROTEINS
      One very neat example of taking biological systems into human control has been published by Carlo Montemagno.(1) The F1 component of ATPase (a naturally occurring protein aggregate) can act as a biological motor, using up ATP in order to rotate its’ gamma sub-unit. The work here involved many steps. First, an array of nickel posts were lithographically defined on a substrate. Then, ATPase was genetically engineered so that the bottom of the beta subunit was decorated with a histidine tag, which caused the ATPase to preferentially sit on the nickel posts, and moreover to sit with the gamma subunit pointing upwards. The tog of the gamma subunit was also engineered to contain a cysteine group. Lithographically defined metal bars, coated with His-rich peptides, were introduced into the solution. The affinity of the Cys group for His-rich peptides caused the metal bars to attach to the end of the gamma subunits.

http://www.bioc.aecom.yu.edu/labs/girvlab/ATPase/ATPase.html

Skomentuj

Please log in using one of these methods to post your comment:

Logo WordPress.com

Komentujesz korzystając z konta WordPress.com. Log Out / Zmień )

Zdjęcie z Twittera

Komentujesz korzystając z konta Twitter. Log Out / Zmień )

Facebook photo

Komentujesz korzystając z konta Facebook. Log Out / Zmień )

Google+ photo

Komentujesz korzystając z konta Google+. Log Out / Zmień )

Connecting to %s